生化考研重点知识总结

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　2020- -6 6- -8 8

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　第一章 单糖

　① 多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：

　：6 ② 唾液淀粉酶激活剂：

　：Cl -

　③ 几个典型非还原糖 ：蔗糖、糖原、淀粉 ④成 形成 N- 糖肽键的单糖或衍生物是：

　：

　 第二章 油脂

　① 几个非饱和脂肪酸双键数：

　⑴ 油酸：1

　 ⑵ 亚油酸：2

　 ⑶ 亚麻酸：3 ② 人不能自身合成的必须脂肪酸：

　：

　亚油酸、亚麻酸 ③ 四种脂类转运脂蛋白 ：

　⑴ ⑴CM ：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯

　 ⑵ ⑵VLDL ：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘

　 油酯

　⑶ ⑶LDL ：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇

　 ⑷ ⑷HDL ：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇

　 第三章 氨基酸与蛋白质

　① 几种主要氨基酸及三字母缩写

　⑴ 两 特殊：Pro、Gly ⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）

　⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ⑷侧 链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）

　⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※ ※ 对应两酰胺：Asn 、Gln ⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）

　⑺ 其它：丙氨酸（Ala）

　② ②PI

　⑴ ⑴PI 的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ⑵ ⑵PH 的计算：PH=PK1+Lg（R/R + ）=PK2+Lg（R - /R）

　⑶ ⑶PH =7 的水中溶蛋白，PH=6 ，则该蛋白 PI<6 ：蛋白溶后 PH下降为 6，表明蛋白的 COOH电离出 H + ，则产生了 R - ，PH=6>PI 时有 R -

　③ 蛋白二级结构

　⑴α螺旋：Sn=，存在 Pro 时不形成α螺旋，右手螺旋 ⑵β折叠：同/反向，肽键中 H与 O成氢键，轴距 ⑶β转角：转角处为 Gly ④ 超二级结构：

　无规卷曲、结构域

　⑤ 三级结构：

　作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力 ）

　⑥ 蛋白结构分析

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　⑴ ⑴N 端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ⑵ ⑵C 端分析法：羧肽酶法、无水肼解法

　※ ※酶 羧肽酶 A：

　：解 不能水解 C 端为 Lys 、Arg 、Pro ； 的肽键；酶 羧肽酶 B：

　：解 能水解 C 端为 Lys 、Arg 的肽键；C 端倒数第二位是 Pro 时，A 、B 都不能水解 ⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）

　⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦ 显色反应

　⑴ ⑴Follin 酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸）

　⑵ ⑵Millon ：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3 +Hg（NO 3 ）

　2 ）

　⑶坂 口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）

　⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓 HNO 3 ）

　⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ）

　⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）

　⑧ 几种重要氨基酸

　⑴提 供活性甲基的：S-腺苷 Met 成 ⑵形成 N- 糖肽键的：Asp ⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys ⑨ 蛋白分离纯化技术：

　透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI 法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析

　※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：

　机理

　△分子运动速度决定因素：

　大小、电荷量、形状

　※ 蛋白离子交换层析与洗脱 ：

　※凝胶电泳三效应：

　电荷、分子筛、浓度效应

　⑩ 蛋白含量测定

　测 ⑴测 N：

　：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光 测 ⑵测 M ：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE ※凯氏定氮：

　：HNO 2 的 反应，生成的 N 2 占 中氨基酸占 1/2

　⑾ 其它

　⑴分 离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE 的 ⑵几个主要氨基酸的 PI 值：

　⑶几种重要蛋白：

　⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第 6 位 ⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）

　 第 四章 章 酶学

　① 酶活化中心组成：

　结合部位、催化部位

　② 计算：

　活力单位（IU、Kat ）、比活力（IU/mg）

　）

　、转化数/ 转化周期、米氏方程

　③ 各可逆抑制作用的动力学特点：Km 、Vmax

　※几个抑制 作用：

　竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）

　）

　；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆 ）；CO 、CN（ （作用于 Cytaa 3 ）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）

　）

　④ 酶促反应初速度与[E] 、T 有关

　⑤ 以“三点结合”模型作用的酶：

　甘油激酶

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　⑥ 酶的专一性

　⑴专 一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：

　以 ⑵以 O2 为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶 ⑦ 别构酶

　⑴两 独立功能部位：活性中心、变构中心 ⑵动力学 曲 线：S型，其它为双曲线 ⑶具有效应：协同效应、变构效应 ※典型代表— 血红蛋白：

　协同效应 、波尔效应、变构效应

　⑧ 酶分离纯化

　⑴要求：纯化倍数高、回收率高 ※ 纯化倍数= 比活力/ 纯化前总比活力

　回收率= 活力单位数/ 纯化前活力单位数

　⑵方法：同蛋白质 ⑨ 竞争性抑制剂：增 增[S] 可减弱抑制作用

　⑩ 患尿黑酸症的病人是由于：

　缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷 ）

　第五章 核酸

　① 反向互补配对：ACG-CGT （U）

　）

　② ②N- 苷键：

　Ψ（C1‘-C5）

　）

　，嘌呤（N9-C1‘ ），嘧啶（N1-C1’）

　）

　③ ③SnRNA：

　：一 核仁不均一 RNA ，功能（促进转录、 ）

　④ 核酸分离技术

　⑵ ⑵ 凝 凝 胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素 见蛋白质

　⑵ 离子交换层析：

　阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U →G →C →A

　阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C →A →U →G

　⑶ ⑶ 亲和层析：

　可用亲和层析法分离的核酸：mRNA （PolyA尾）

　）

　⑤ ⑤DNA 测序三法：

　加减法（Sanger、1975 ），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）

　）

　⑥ 不是 能形成两性离子的核苷酸是 UMP：

　：

　原因

　⑦ ⑦cNMP

　⑴的 最重要的 cNMP ：cAMP、cGMP ⑵ ⑵cAMP：

　：第二信使 ⑷ ⑷cAMP 分子内有：环化的磷酸二酯键 cAMP 与 与 cGMP：

　：生物作用并不是完全相反

　 第六章 分子 生物学与基因工程

　① 基因组学

　⑴启成 动子组成 3 部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点 ⑵高度重复序列：卫星 DNA、小卫星 DNA、微卫星 DNA ⑶原核生物基因重叠类型：

　⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族

　 基因家族按组成分三类：

　② ②DNA 复制

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　⑴ ⑴DNA 复制方式：

　线性（眼型）， 环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒 体、叶绿体）】

　⑵ ⑵DNA 复制需引物：转录不需引物 ※核 原核 DNA 聚合酶功能：成 损伤修复、校正、合成 DNA

　③ 基因工程酶

　⑴ ⑴RNase:RNaseA(嘧啶 3’→5’)、RNaseT1（G的 3’→5’）、RNaseT2（A的 3’→5’）

　⑵ ⑵DNA 连接酶所需能量：原核 ATP、真核 NAD+ 解 ⑶转移水解 DNA-RNA 中的 RNA 的酶：RNaseH、逆转录酶（有 RNaseH 活性）

　⑷解 牛脾磷酸二酯酶水解 RNA 所得产物：5’磷酸切开，产生 3’单磷酸核苷 ⑸解 蛇毒磷酸二酯酶水解 RNA 所得产物：3’-OH切开，产生 5’单磷酸核苷 ⑹ 核酸合成酶：DDDP（依赖 DNA 的 DNA 聚合酶）、RDDP（依赖 RNA 的 DNA 聚合酶）、DDRP（依赖DNA的 RNA聚合酶）

　⑺ ⑺RNAPol2 ：RNAPolB，合成 hnRNA，分布在核质中 ⑻ ⑻RNA 用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物 ⑼ 限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp 主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切 ④ ④tRNA 结构

　⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）

　⑵四环四臂五区：D臂、TψC 臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂 ⑶二级：三叶草 ⑷三级：倒 L ⑤ 基因表达

　⑴ ⑴DNA 重组过程中 DNA 连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加 DNA接头连接法 ⑵转位：三类转位因子【（插入序列 IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传 效应（突变、产生新基因、染色体畸变）

　⑶转录：转录 5’端常见起始核苷酸是 G 、A，原核终止子在终止位点前有 PolyU

　⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G 因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自 高能酯键水解

　⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素 D、α-鹅膏蕈碱 ⑹翻译抑制剂：

　抗生素 （氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素 ）

　※机理

　干扰素（ （使起始因子 eIF2 磷酸化失活）

　）

　， 毒素 （抑制真核肽链延长 ）

　⑥ 基因工程

　⑴基因工程载体：

　必备条件 （自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位 点少、M 大可携带大片基因）

　）

　 常用载体 （质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来 ）

　⑵ ⑵DNA 文库：含某种生物体全部被转录成 mRNA的所有基因序列 ⑦ 密码子

　⑴起始密码子：

　原核（ （AUG、GUG、UUG，对应 fMet）

　）

　真核（ （AUG，对应 Met）

　）

　始 ※起始 tRNA ：tRNA Met 、 、tRNA fMet

　⑵终止 密码子：UAA、UAG、UGA ⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA ⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸

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　核 ⑸原核 RF1 识别的密码子：UAA、UAX

　※RF2 识别的密码子：

　：UAA 、UGA

　⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性 ※ 摆动性：

　：A-U ，U-A、G ，C-G ，G-C、U ，I-A、U、C ⑧ 其它

　⑴ ⑴SnRNA 功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性 ⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、 ⑶ ⑶3 种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro ⑸ ⑸Tm 的影响三因素：C三 G、盐浓度（Na + ）、DNA均一性（均一→窄）

　Tm=（C+G）%×+

　 第七章 维生素与激素

　① 几种重要酶的辅酶

　⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）

　※磷酸吡哆醛：

　氨基酸脱羧酶、转氨酶 的辅酶

　以 ⑵以 FAD 为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶 A 脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶 ⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）

　⑷ ⑷VB12：

　：钴胺素（参与甲基转移）

　⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+ 以 ⑹以 NADP 为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶 以 ⑺以 FAK 为辅酶的酶：脂酰辅酶 A脱氢酶 ② 几种特定功能的维生素

　⑴ 凝血维生素：VK，脂溶 ⑵ 抗血维生素：VC，水溶 ⑶含 含 A 的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH ※ ※VD：

　：

　的 体内活性最高的 VD 是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）

　2 D3] 种 两种 VD 原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）

　VD 3 的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD 3

　③ 胰岛素等激素的受体是：

　④含 含 N 激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由 G 蛋白 介导实现的

　⑤ 蛋白质类激素受体位于：

　细胞质膜上

　⑥ 类固醇激素受体位于：

　细胞内

　第八章 生物氧化

　① 肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：

　磷酸肌酸（IP3）

　）

　② 高能化合物有：

　磷酸肌酸、1,3- 二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP ）、

　③ 生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于 HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）

　 ④ 生物氧化过程中，ATP 生成方式：

　底物水平磷酸化、氧化磷酸化

　⑤ 线粒体的嵴：

　外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分

　⑥ ⑥ATP 合成酶

　⑴ ⑴F0F1-ATPase 是：催化 ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没 ATP酶活性

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　⑵ ⑵F0 ：含 H + 通道 ⑦ ⑦ATP 合成机理

　⑧ 细胞质脱下的一对氢进入线粒 体的三方式：

　异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭

　⑨ 丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+

　 丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶 ⑩ 醛缩酶的底物是：F-1,6-2P

　⑾在 在 TCA 、有氧呼吸链中产生的 ATP 最多的是：α α- 酮戊二酸→琥珀酸

　第九章 糖代谢

　㈠ 糖酵解

　① 部位：胞液 ② 过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸 ③ 三关键酶：

　⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受 ATP/AMP的调节 ⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）

　⑶丙酮酸激酶：受 ATP/AMP的抑制 ④ 产能：2ATP ⑤ 醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）

　※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：

　异柠檬酸脱氢酶、6- 磷酸葡萄糖酸脱氢酶 ㈡ 糖的有氧氧化

　①酶 丙酮酸→乙酰辅酶 A：

　：

　⑴ 部位：线粒体内膜 ⑵丙酮酸脱氢酶 系：3 酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶 ）

　5 辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）

　）

　② ②TCA 循环：柠檬酸循环、Krebs 循环 节 ⑴调节 TCA 循环运转 最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系 ⑵部位：线粒体基质、内膜 ⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系 ③ ③1 分子葡萄糖有氧氧化产生 ATP 数：36 （38 ）=2+6（4）+6+24 ④ 草酰乙酸来源三途径：

　苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶

　㈢路 磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路 HMS

　① 核糖的分解途径是：HMS

　②除 生物合成中除 ATP 供能外

　⑴合成糖还需：UTP ⑵合成脂肪还需：GTP 是 ⑶生物合成的还原力是 NADPH ，来源是 HMS

　※反应部位总结

　糖酵解（EMP ）：胞质 TCA：

　：线粒体基质、内膜 氧化磷酸化：线粒体内膜 ㈣ 糖元代谢

　① 合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG

　② 植物合成淀粉时需：ADPG

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　③ 合成蔗糖需：UDPG 、6-P-G

　㈤ 糖异生

　第十章 脂代谢

　㈠ 三酰甘油代谢

　① 分解代谢

　⑴β- 氧化：

　反应部位：

　线粒体基质

　产物：

　偶数碳（乙酰 CoA ）、 奇数碳（几个乙酰 CoA+1 个丙酰 CoA）

　）

　反应过程：

　二步脱氢（生成 1FADH 2 +1NADH ）、产 ATP （5个）

　）

　⑵饱和脂肪酸分解

　※ 酮体

　生成部位：

　肝内

　成分：

　乙酰乙酸、β- 羟丁酸、丙酮

　利用部位：

　肝外，脑、肌

　⑶ 不饱和脂肪酸氧化分解：

　两特殊酶：顺 顺- 反烯酯酰 CoA 异构酶、顺- 反- β羟酯酰 CoA 异构酶

　1 分子软脂酸（16C ）彻底氧化分解成 CO 2 、 、H 2 O 生成 ATP 数：

　② 脂肪酸合成

　是 ⑴脂肪酸合成代谢还原力是 NADPH ，来源是 HMS

　⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由酰 乙酰 CoA 羧化 酶催化

　为 ⑶酰基载体为 ACP ，β- 氧化中酰基载体是酰 乙酰 CoA

　㈡ 磷脂代谢

　① 合成磷脂所需能量来自：CTP

　㈢ 胆固醇代谢

　①在 体内可直接合成胆固醇的化合物是：酰 脂酰 CoA

　第十一章 氨基酸与蛋白质代谢

　① 几种氨基酸

　⑴生酮氨基酸：Leu、Lys ⑵生糖 氨基酸：除 Leu、Lys外的 ⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、Ile、Lys 酰 ⑷可转变为乙酰 CoA 的氨基酸：

　⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：

　② 脱氨基

　⑴氧化脱氨基：L-Glu ⑵联合脱氨基：组织中 ⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中

　③ 直接排氨的动物：

　水生动物（鱼 ）、原生动物

　④ 氨的代谢

　⑴ 氨的储存与转运：

　储存方式：

　转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环 ※ 骨骼肌中脱氨基产生的 氨 通过 什么途径转入肝脏：

　丙氨酸- 葡萄糖循环

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　⑵ 氨的去路- 鸟氨酸循环 （尿素循环 ）

　部位：肝（线粒体、胞质）

　终产物：尿素 关键酶：

　※ 鸟氨酸 循环生成尿素的前体是：Arg

　产物- 尿素中 N 的来源：N 2 -Asp

　⑤ 个别 氨基酸的代谢

　⑴组胺的形成：His脱羧 第十二章 核苷酸代谢

　㈠ 核苷酸合成代谢

　① 嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源

　⑴嘌呤碱基

　N1-Asp C2 、C8-C1（一碳单位）

　N3 、N9-Gln C4 、C5 、N7-Gly C6-CO 2

　⑵嘧啶碱基

　C2-CO 2

　N3-Gln N1 、C4 、C5 、C6-Asp ② 脱氧核苷酸的合成

　在 ⑴脱氧发生在 NDP （核苷二磷酸）水平

　⑵ ⑵dTMP 生成发生在 NMP 水平

　※ 合 成嘌呤需氨基酸：Asp 、Gln 、Gly

　合成嘧啶需氨基酸：Gln 、Asp

　嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP

　㈡ 核苷酸分解代谢

　① 嘌呤分解代谢

　⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸 ⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素 ※代谢综合总结：

　联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：酰 乙酰 CoA 、丙酮酸

　氨甲蝶呤抑制：

　嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的 从头合成

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